Myosin

Medizinische Expertise: Dr. med. Nonnenmacher
Qualitätssicherung: Dipl.-Biol. Elke Löbel, Dr. rer nat. Frank Meyer

Letzte Aktualisierung am: 14. März 2024

Dieser Artikel wurde unter Maßgabe medizinischer Fachliteratur und wissenschaftlicher Quellen geprüft.

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Myosin gehört zu den Motorproteinen und ist unter anderem für die Vorgänge bei der Muskelkontraktion verantwortlich. Es gibt verschiedene Arten von Myosinen, die sich alle an Transportvorgängen von Zellorganellen oder an Verschiebungen innerhalb des Zytoskeletts beteiligen. Strukturelle Abweichungen in der Molekülstruktur des Myosins können unter Umständen Ursachen von Muskelerkrankungen sein.

Was ist Myosin?

Strukturveränderungen von Myosin durch Mutationen können zu Muskelerkrankungen führen. Ein Beispiel für eine solche Erkrankung ist die familiäre hypertrophe Kardiomyopathie.
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Myosin gehört neben Dynein und Kinesin zu den Motorproteinen, welche für die Vorgänge der Zellbewegung und der Transportvorgänge innerhalb der Zelle verantwortlich sind. Im Gegensatz zu den beiden anderen Motorproteinen funktioniert Myosin nur zusammen mit Aktin. Aktin ist wiederum ein Bestandteil des Zytoskeletts der eukaryotischen Zelle. Damit ist es für die Struktur und Stabilität der Zelle verantwortlich.

Des Weiteren bildet Aktin mit Myosin und zwei weiteren Strukturproteinen die eigentliche kontraktile Struktureinheit des Muskels. Zwei Drittel der kontraktilen Proteine des Muskels sind Myosine und ein Drittel Aktin. Allerdings sind Myosine nicht nur in Muskelzellen, sondern auch in allen anderen eukaryotischen Zellen vorhanden. Das gilt sowohl für einzellige Eukaryonten als auch für pflanzliche und tierische Zellen. Die Mikrofilamente (Aktinfilamente) sind in allen Zellen am Aufbau des Zytoskeletts beteiligt und steuern zusammen mit Myosin die Protoplasmaströmungen.

Anatomie & Aufbau

Dabei bestehen die Myosinfilamente des Skelettmuskels aus ungefähr 200 Myosin II-Molekülen mit je einem Molekulargewicht von 500 kDa. Der Kopfteil ist genetisch sehr konservativ. Die Einteilung in die Strukturklassen wird hauptsächlich durch die genetische Variabilität des Schwanzteils bestimmt. Der Kopfteil bindet an das Aktinmolekül, während der Halsteil als Scharnier fungiert. Die Schwanzteile mehrerer Myosinmoleküle lagern sich zusammen und bilden so Filamente (Bündel). Das Myosin II-Molekül besteht aus zwei schweren und vier leichten Ketten.

Die beiden schweren Ketten (Heavy Chains) bilden ein sogenanntes Dimer. Dabei besitzt die längere der beiden Ketten eine Alpha-Helix-Struktur und ist aus 1300 Aminosäuren aufgebaut. Die kürzere Kette besteht aus 800 Aminosäuren und stellt die sogenannte Motordomäne dar. Sie formt den Kopfteil des Moleküls, der für die Bewegungen und Transportvorgänge verantwortlich ist. Die vier leichten Ketten (Light Chains) sind mit dem Kopf- und Halsteil der schweren Ketten verbunden. Die köpfchenferneren Light Chains werden als regulatorische und die köpfchennahen Light Chains als essenzielle Ketten bezeichnet. Sie sind sehr affin zu Kalzium und können so die Beweglichkeit des Halsteiles steuern.

Funktion & Aufgaben

Die wichtigste Funktion aller Myosine besteht darin, in eukaryotischen Zellen Zellorganellen zu transportieren und Verschiebungen innerhalb des Zytoskeletts durchzuführen. Dabei sind die konventionellen Myosin II-Moleküle zusammen mit Aktin und den Proteinen Tropomyosin und Troponin für die Muskelkontraktion verantwortlich. Dazu wird Myosin zunächst mithilfe des Proteins Titin in die Z-Scheiben des Sakomers integriert. Sechs Titinfilamente fixieren dazu ein Myosinfilament.

Im Sakomer bildet ein Myosinfilament ungefähr 100 Querverbindungen nach den Seiten hin aus. In Abhängigkeit von der Struktur der Myosinmoleküle und dem Gehalt an Myoglobin können mehrere Formen von Muskelfasern unterschieden werden. Innerhalb des Sakomers findet durch die Bewegung des Myosins im Querbrückenzyklus die Muskelkontraktion statt. Zunächst ist das Myosinköpfchen mit dem Aktinmolekül fest verbunden. Dann wird ATP zu ADP gespalten, wobei die abgegebene Energie zur Verspannung des Myosinköpfchens führt. Gleichzeitig sorgen die Light Chains für eine Erhöhung der Kalziumionen. Dadurch heftet sich das Myosinköpfchen infolge einer Konformationsänderung an ein benachbartes Aktinmolekül.

Unter Lösung der alten Verbindung wird die Verspannung nun durch einen sogenannten Kraftschlag in mechanische Energie umgesetzt. Die Bewegung ist ähnlich wie bei einem Ruderschlag. Dabei kippt der Myosinkopf von 90 Grad auf zwischen 40 und 50 Grad. Das Resultat ist eine Muskelbewegung. Bei der Muskelkontraktion wird immer nur die Länge des Sakomers verkürzt, währenddessen die Längen von Aktin- und Myosinfilamenten gleich bleiben. Der ATP-Vorrat im Muskel reicht nur für etwa drei Sekunden. Durch Abbau von Glukose und Fett wird aus ADP wieder ATP hergestellt, sodass weiterhin chemische in mechanische Energie umgewandelt werden kann.

Krankheiten

Sie ist mit 0,2 Prozent Prävalenz in der Allgemeinbevölkerung eine relativ häufige Herzerkrankung. Diese Erkrankung wird durch Mutationen verursacht, die zu Strukturveränderungen des Betamyosins und des Alphatropomyosins führen. Dabei handelt es sich nicht um eine, sondern um mehrere Punktmutationen der am Aufbau des Sakomers beteiligten Proteine. Die meisten Mutationen befinden sich auf Chromosom 14. Pathologisch äußert sich die Erkrankung durch eine Verdickung der Muskulatur im linken Ventrikel.

Durch diese Asymmetrie der Herzmuskeldicke können sich Herz-Kreislauf-Beschwerden mit Herzrhythmusstörungen, Atemnot, Schwindel, Bewusstseinsverlust und Angina Pectoris herausbilden. Obwohl viele Patienten keine oder nur geringe Beeinträchtigung der Herzfunktion haben, kann sich unter Umständen eine fortschreitende Herzinsuffizienz entwickeln.

Quellen

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